细胞内部的化学实验室（实验室环境支原体祛除

来源：化学进展 【在线投稿】栏目：综合新闻时间：2021-04-20

大阪大学科学与工业研究所的研究人员与广岛工学院共同宣布了一种新蛋白质的发现，该蛋白质可以使生物体进行将交联多肽上的氨基酸残基转化为氨基酸的初步而必要的步骤。酶辅因子。这项研究可能会导致对细胞中催化作用的生物化学有更好的了解。

每个活细胞都不断发生一系列生化反应。这些反应的速率受称为酶的特殊蛋白质控制，该蛋白质催化特定的过程，否则将花费更长的时间。许多酶都需要专门的分子，称为“辅因子”，可在氧化还原反应过程中帮助电子来回穿梭。但是这些辅助因子本身必须由生物体产生，并且通常需要先前存在的蛋白质的协助。

现在，大阪大学的一个科学家小组已经鉴定出一种名为QhpG的新型蛋白质，该蛋白质对于辅酶半胱氨酸色氨酸醌(CTQ)的生物合成至关重要。通过分析反应产物的质量并确定其晶体结构，他们能够推断出QhpG的催化功能，该功能是在喹血红素蛋白胺脱氢酶的活性位点亚基QhpC内的特定色氨酸残基上添加两个羟基。细菌酶催化各种伯胺的氧化。最后将所得的二羟基化色氨酸和相邻的半胱氨酸残基转化为辅因子CTQ。

但是，与其他蛋白质修饰酶相比，QhpG的作用有些不同寻常，因为它与QhC上的色氨酸残基反应，该色氨酸残基在另一种称为翻译后修饰的过程中与另一种酶QhpD进行了三重交联。色氨酸自然包含具有共轭键的环，需要最少的改变即可成为醌辅因子。主要作者Toshinori Oozeki说：“尽管已知有几种酶含有色氨酸残基的醌辅因子，但对翻译后修饰的机制以及与它们的生物发生有关的酶的结构仍知之甚少。”

通过将具有相应基因的质粒导入大肠杆菌并制成晶体来获得蛋白质。晶体的X射线衍射数据可以确定QhpG蛋白结构。然后，研究小组根据他们发现的QhpG的晶体结构，使用计算机软件来模拟目标分子(三重交联的多肽QhpC)的对接。QhpC的两个翻译后修饰是在修饰酶复合物QhpD-QhpG中连续进行的。高级作者冈岛俊秀说：“我们的发现可用于利用修饰氨基酸的酶开发新型生物活性肽。” 这些应用中的一些应用包括创造新的酶，用于有毒化学物质的生物修复。

文章“色氨酸醌辅助因子的生物合成必不可少的黄素单氧合酶的功能和结构表征”发表在《自然通讯》上。

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来源：生物帮

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